免疫沉澱是基於傳統親和純化方法開發的，在含有目的抗原的細胞裂解液中加入特定的抗體以及ProteinA-Beads（預先將ProteinA固定結合在磁珠上），根據抗原與抗體、ProteinA與抗體的FC的特異性，形成“抗原-抗體-ProteinA-Beads”複合物，清洗離心後去除溶液中未結合的雜蛋白，終檢測是否存在目的蛋白。與傳統的柱式親和純化相比，其目標是僅分離足夠用於WesternBlot或其他檢測方法檢測的蛋白質。通常可以將已處理和未處理的樣品進行比較，從而評估目標蛋白的相對量。
在實驗中，用於檢測的抗體可以是預固定的，或者是遊離的。通常，預固定抗體法更適用於IP，但是，當目標蛋白濃度較低、抗體與抗原的結合親和力較弱的情況下，可以使用遊離的抗體形成免疫複合物，效果會比較好。
簡單的免疫沉澱可用於分離單個蛋白（抗體的靶抗原）以研究其特性、結果、表達、活化或修飾狀態。IP也用於研究初級抗體/蛋白與其他蛋白或核酸的相互作用。
主要類型：
1、免疫共沉澱（Co-IP）
免疫共沉澱是研究蛋白質相互作用的常見技術，基本原理與IP相同。利用抗體共沉澱裂解物中與抗原結合的抗體或相關蛋白複合物。
2、染色質免疫沉澱（ChIP）
可用於鑒定基因組中與DNA結合蛋白（如轉錄因子和組蛋白）結合的區域。將蛋白質與DNA暫時交聯固定並剪切DNA，目標蛋白與核酸序列一起被沉澱後進行DNA鑒定。
3、RNA免疫沉澱（RIP）
原理與ChIP相似，利用RNA結合蛋白被沉澱後，用RT-PCR或cDNA測序對沉澱進行RNA鑒定。
4、標簽免疫沉澱
上述方法中均依賴特異性識別靶蛋白的抗體，需要抗體很少或不能與胞內其他靶標發生交叉反應，存在局限性。但利用表位標記蛋白，就可以使目的蛋白更易識別特定抗體並與之結合產生沉澱。
